pH值及Na＋诱导α-辅肌动蛋白构象变化

用ＦＴＩＲ研究了不同浓度ＮａＣｌ溶液中α－辅肌动蛋白二级结构的变化。实验结果发现，在不同ＮａＣｌ浓度下，α－辅肌动蛋白至少具有三种不同的构象：低盐（３０－９０ｍｍｏｌ／ＬＮａＣｌ），中盐（１５０ｍｍｏｌ／Ｌ－２５０ｍｍｏｌ／ＬＮａＣｌ）与高盐（３００－５００ｍｍｏｌ／ＬＮａＣｌ）构象。在低盐溶液中，α－辅肌动蛋白含有较高比例的α－螺旋结构（３３－３４％），随着溶液中钠盐浓度的升高部分α－螺旋结构转变为β－转角或β－折叠结构。此外还研究了ｐＨ诱导α－辅肌动蛋白构象的变化，定量分析结果表明在ｐＨ７．０和中盐条件下（α－辅肌动蛋白交联Ｆ－ａｃｔｉｎ成束的活性最高），α－辅肌动蛋白β－转角结构含量最高，而α－螺旋结构含量较低。由此可见，β－转角结构在α－辅肌动蛋白交联肌动蛋白成束中可能具有重要的功能。