Zur Morphologie des Porphyrinpigmentes der Turacus-Federn

Zusammenfassung Das nur in Federn von Bananenfressern (Musophagidae) vorkommende Turacinpigment, bekanntlich das Kupferkomplexsalz des Uroporphyrins III, wurde bei Turacus leucotis im Licht- und im Elektronenmikroskop untersucht. Bei starkem Auflicht, im Dunkelfeld und zwischen gekreuzten Polars leuchten die turacinhaltigen Strahlen und Äste blutrot auf. Das Pigment liegt in den Strahlen als feine Körnchen von unbestimmter Form und wechselnder Größe vor; gelegentlich aber zeigt sich geradlinig-winkelige Begrenzung der Teilchen, die auf Kristallinität hinzuweisen scheint. Das Pigment ist in den Strahlen interfascicular, also zwischen den parallel verlaufenden Tonofibrillenbündeln eingelagert, seltener und nur spärlich in denselben, intrafascicular. Bei den Rindenzellen der Äste mit kompaktem Keratinmantel erscheint das Pigment als eine zusammenhängende Masse im Intramoenialraum. Die interfasciculare Anordnung des Turacins bei den Strahlen hebt am Schnitt im Elektronenmikroskop die Querschnittsform und Anordnung der Tonofibrillenbündel übersichtlich hervor — was im einzelnen geschildert wird. Beobachtung im Fluorescenzmikroskop bei Behandlung der Strahlen mit Schwefelsäure läßt den Weg des Reagens im Hörn verfolgen: Zunächst treten rot fluorescierende Punkte an den Zellgrenzen auf; diese wachsen entlang den Tonofibrillenbündeln strichartig in die Zellen hinein aus, die schließlich im ganzen fluorescieren. Partiell (mit Ammoniak) entpigmentierte Strahlen lehren, daß das Pigment an der positiven Doppelbrechung der Radii nicht beteiligt ist. Jedoch verstärkt es die Lichtbrechung des Federkorns, wie das Verhalten der Beckeschen Linie an der Grenze von pigmentiertem und entfärbtem Teil eines Radius erkennen läßt. Demnach liegt das Uroporphyrin im Turacinpigment meist wohl amorph vor. Die rote Farbe turacinführender Strahlen und Äste zwischen gekreuzten Polars ist also nicht etwa die Interferenzfarbe des Pigmentes, sondern kommt durch seine Filterwirkung auf die Polarisationsfarbe des Keratins (Weiß I. O.) zustande. Demnach ist auch der schwache Dichroismus der Strahlen als Formdichroismus zu betrachten, hervorgerufen durch den periodischen Wechsel der parallelisierten farblosen Fibrillen mit dem dazwischen gelegenen absorbierenden Turacin.