| 植酸酶YiAPPA与生淀粉结合域SBD融合酶的构建及酶学性质分析北大核心CSCD |
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| 引用本文： | 袁林黄朝曾静郭建军张婷吕珺.植酸酶YiAPPA与生淀粉结合域SBD融合酶的构建及酶学性质分析北大核心CSCD[J].生物技术通报,2018(3):200-207. |
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| 作者姓名： | 袁林黄朝曾静郭建军张婷吕珺 |
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| 作者单位： | 1.江西省科学院微生物研究所330096; |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金青年科学基金项目(31501422)；江西省青年科学基金项目(20171BAB214003)；江西省重点研发计划项目(20171BBF60006)；江西省科学院资助项目(2017-YCXY-13；2018-JCQN-02；2018-YCXY-02) |
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| 摘 要： | 旨在获得酶学性质改良的植酸酶YiAPPA与生淀粉结合域SBD的融合酶。通过在植酸酶YiAPPA的C末端融合嗜热酸性α-淀粉酶GTamy的生淀粉结合域SBD,获得融合酶YiAPPA-SBD。酶学性质分析表明,YiAPPA-SBD的高温活性和热稳定性得到了提高,并获得了对生玉米淀粉的结合能力。其中YiAPPA-SBD于55-90℃范围内的相对酶活均高于YiAPPA的相对酶活;于80℃的半衰期提高约2倍;在生玉米淀粉浓度大于8%的条件下,YiAPPA-SBD对其结合率达到80%以上。并且YiAPPA-SBD保留有YiAPPA的其它优良酶学性质,最适反应pH为4.5,37℃的绝对酶活高达3 900 U/mg,具有优良的pH稳定性和蛋白酶抗性。
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| 关 键 词： | 植酸酶YiAPPA 生淀粉结合域 融合酶 热稳定性 生淀粉结合率 |
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