摘 要: | 用专一性标记蛋白质巯基(-SH)的荧光探剂acrylodan测定含Mg2+的F0-ATP酶或F0-OSCP-F1-ATP酶的脂酶体的构象与无Mg2+者明显不同,前者的蛋白质的-SH基团处于疏水性更强的微环境中;在有Mg2+和OSCP同时存在下重建的F0-F1-ATP酶脂酶体较无OSCP者表现更高的水解活力或膜电位,表明OSCP增强Mg2+的促进作用,这进一步提示Mg2+通过改变膜脂的物理状态促进线粒体H+-ATP酶重建的间接作用。这些实验结果,从线粒体H+-ATP酶复合体的亚基水平的相关性上,对于我们提出的Mg2+通过改变膜脂的物理状态使之具有合适的流动性,诱导嵌入脂双层的H+-ATP酶复合体的F0的构象发生变化并传递至复合体的催化中心F1,从而使重建F1-F0-ATP酶具有较适合的蛋白构象,表现较高的重建酶活性的假设提供了直接的实验证据,精确地阐明了Mg2+促进线粒体F0-F1-ATP酶重建作用的分子机理。
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