球孢白僵菌凝乳弹性蛋白酶(BbPr1)的纯化与特性 |
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引用本文: | 杨星勇,裴炎.球孢白僵菌凝乳弹性蛋白酶(BbPr1)的纯化与特性[J].菌物系统,2000,19(2):254-260. |
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作者姓名: | 杨星勇 裴炎 |
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摘 要: | 以几丁质为底物,加入基本盐培养基中,诱导球孢白僵菌(Beauveria bassiana)产生分解昆虫表皮的蛋白酶。诱导物中,蝉蜕诱导的蛋白酶总活性、比活较高,经超滤、离子交换层析、亲和层析、制备性IEF电洗脱纯化了一种有凝乳弹性蛋白酶9Pr1)活性的蛋白酶BbPr1。经SDS-PAGE电染后呈单带。HPLC凝胶过滤显示单峰。BbPr1为单体酶,分子量为33.6kD左右,pI为7.4。底物专一性测
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关 键 词: | 珠孢白僵菌 昆虫病原真菌 生物防治 BbPr1 |
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