Armillariella tabescens EJLY2098 β-甘露聚糖酶atMAN47的纯化及酶学性质分析 |
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作者姓名: | 何艳喜 宋 影 曹 红 刘大岭 姚冬生 |
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作者单位: | 暨南大学微生物生物技术研究所,广东,广州,510632 |
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基金项目: | 广东省科技攻关计划(No. 2005B20601004) |
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摘 要: | 以魔芋精粉为唯一碳源, 对假蜜环菌(Armillariella tabescens) EJLY2098进行培养, 诱导其产生β-甘露聚糖酶。经DEAE-阴离子交换层析后, 分离纯化出β-甘露聚糖酶atMAN47。酶学性质分析: 该酶分子量约为47 kD, 酶的最适反应温度为50°C, 在pH 5.0~6.5之间该酶的稳定性较好; Na+ 和Ba2+ 对该酶有激活作用, 用TLC对酶产物分析, 表明该酶为内切β-甘露聚糖酶。该酶为偏酸性的内切甘露聚糖酶, 适合发展为饲料的酶制剂, 具有良好的应用前景。
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关 键 词: | β-甘露聚糖酶 Armillariella tabescens EJLY2098 纯化 酶学性质 |
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