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Armillariella tabescens EJLY2098 β-甘露聚糖酶atMAN47的纯化及酶学性质分析
作者姓名:何艳喜  宋 影  曹 红  刘大岭  姚冬生
作者单位:暨南大学微生物生物技术研究所,广东,广州,510632
基金项目:广东省科技攻关计划(No. 2005B20601004)
摘    要:以魔芋精粉为唯一碳源, 对假蜜环菌(Armillariella tabescens) EJLY2098进行培养, 诱导其产生β-甘露聚糖酶。经DEAE-阴离子交换层析后, 分离纯化出β-甘露聚糖酶atMAN47。酶学性质分析: 该酶分子量约为47 kD, 酶的最适反应温度为50°C, 在pH 5.0~6.5之间该酶的稳定性较好; Na+ 和Ba2+ 对该酶有激活作用, 用TLC对酶产物分析, 表明该酶为内切β-甘露聚糖酶。该酶为偏酸性的内切甘露聚糖酶, 适合发展为饲料的酶制剂, 具有良好的应用前景。

关 键 词:β-甘露聚糖酶   Armillariella tabescens EJLY2098   纯化   酶学性质
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