人源色氨酰tRNA合成酶H130R突变体的酶活和初步晶体学分析(英文) |
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引用本文: | 孙晓亮,刘雪梦,倪晓敏,王小艳,袁震,杨磊,徐晓玲.人源色氨酰tRNA合成酶H130R突变体的酶活和初步晶体学分析(英文)[J].生物物理学报,2015(3):230-240. |
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作者姓名: | 孙晓亮 刘雪梦 倪晓敏 王小艳 袁震 杨磊 徐晓玲 |
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作者单位: | 杭州师范大学医学院衰老研究所;杭州师范大学医学院 |
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摘 要: | 色氨酰t RNA合成酶(tryptophanyl-t RNA synthetase,Trp RS)催化色氨酸的活化及其特异性t RNA的氨酰化,为蛋白质合成提供原料。在IFN-γ刺激下,人源细胞中的Trp RS通过结合血红素增强其氨酰化活性,以调节吲哚胺2,3-双加氧酶表达水平增高所引起的色氨酸缺失。体外研究发现,锌离子和血红素竞争性结合人源Trp RS以增强其氨酰化活性。然而,由于一个氨基酸位点H130R的突变,牛和鼠的Trp RS以及人的H130R突变体都不再受锌离子和血红素的影响,并具有高氨酰化活性。H130R Trp RS模拟了一种结合着锌离子或血红素的高活性构象,但目前还没有对这种构象的结构描述。为了阐明H130R决定Trp RS氨酰化活性种属特异性的原因,以及锌离子和血红素的结合位点,作者对人H130R Trp RS进行了活性分析和初步晶体学研究,此工作将为锌离子和血红素调节Trp RS氨酰化活性的机制研究奠定基础。
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关 键 词: | 色氨酰t RNA合成酶 锌离子 血红素 X射线晶体学 |
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