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人源色氨酰tRNA合成酶H130R突变体的酶活和初步晶体学分析(英文)
引用本文:孙晓亮,刘雪梦,倪晓敏,王小艳,袁震,杨磊,徐晓玲.人源色氨酰tRNA合成酶H130R突变体的酶活和初步晶体学分析(英文)[J].生物物理学报,2015(3):230-240.
作者姓名:孙晓亮  刘雪梦  倪晓敏  王小艳  袁震  杨磊  徐晓玲
作者单位:杭州师范大学医学院衰老研究所;杭州师范大学医学院
摘    要:色氨酰t RNA合成酶(tryptophanyl-t RNA synthetase,Trp RS)催化色氨酸的活化及其特异性t RNA的氨酰化,为蛋白质合成提供原料。在IFN-γ刺激下,人源细胞中的Trp RS通过结合血红素增强其氨酰化活性,以调节吲哚胺2,3-双加氧酶表达水平增高所引起的色氨酸缺失。体外研究发现,锌离子和血红素竞争性结合人源Trp RS以增强其氨酰化活性。然而,由于一个氨基酸位点H130R的突变,牛和鼠的Trp RS以及人的H130R突变体都不再受锌离子和血红素的影响,并具有高氨酰化活性。H130R Trp RS模拟了一种结合着锌离子或血红素的高活性构象,但目前还没有对这种构象的结构描述。为了阐明H130R决定Trp RS氨酰化活性种属特异性的原因,以及锌离子和血红素的结合位点,作者对人H130R Trp RS进行了活性分析和初步晶体学研究,此工作将为锌离子和血红素调节Trp RS氨酰化活性的机制研究奠定基础。

关 键 词:色氨酰t  RNA合成酶  锌离子  血红素  X射线晶体学
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