| EGF-SEA融合蛋白在大肠杆菌中的表达和纯化 |
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| 引用本文： | 罗金凤,孙嘉琳,朱宏丽.EGF-SEA融合蛋白在大肠杆菌中的表达和纯化[J].工业微生物,2008,38(4). |
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| 作者姓名： | 罗金凤 孙嘉琳 朱宏丽 |
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| 基金项目： | 天津市科委资助的应用基础研究重点项目 |
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| 摘 要： | 根据基因库中查到的金黄色葡萄球菌肠毒素A(SEA)基因序列和人体表皮生长因子(EGF)基因序列进行密码子优化,以适于大肠杆菌表达.人工合成SEA基因与EGF基因.将两目的基因克隆至原核表达栽体pFT22b中,经测序验证表明成功构建了重组表达质粒pET22b-EGF-SEA.将构建好的pET22b-EGF-SEA质粒转化大肠杆菌BL21(DE3),经IPTG诱导进行表达;SDS-PAGE分析表明融合基因EGF-SEA在大肠杆菌BL21(DE3)中以包涵体的形式得到了高效表达,产物相对分子质量约为44kDa,与理论值大小一致.包涵体经洗涤,变性、复性后用His Bind Kit进行分离纯化,所得蛋白纯度≥95%.高纯度EGF-SEA融合蛋白的获得为进一步研究其生物学活性及肿瘤治疗奠定了基础.
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| 关 键 词： | EGF基因 SEA基因 融合蛋白 构建 表达 纯化 |
Expression and purification of fusion protein EGF-SEA in E.coli |
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| LUO Jin-feng,SUN Jia-lin,ZHU Hong-li.Expression and purification of fusion protein EGF-SEA in E.coli[J].Industrial Microbiology,2008,38(4). |
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| Authors: | LUO Jin-feng SUN Jia-lin ZHU Hong-li |
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