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锌指蛋白Miz1磷酸化对其泛素化作用的影响研究
引用本文:田雪君,仰毅,刘菁,陈侃. 锌指蛋白Miz1磷酸化对其泛素化作用的影响研究[J]. 中国生物工程杂志, 2011, 31(8): 7-11
作者姓名:田雪君  仰毅  刘菁  陈侃
作者单位:1. 浙江理工大学生命科学学院新元医学与生物技术研究所 杭州 310018;2. 美国西北大学feinberg医学院 芝加哥 60611
基金项目:NIH,浙江省重中之重学科开放基金
摘    要:蛋白的磷酸化与其泛素化作用有着广泛而密切的联系。有研究报道,在DNA损伤的情况下,蛋白激酶Akt能磷酸化转录因子Miz1,参与细胞周期停滞的调节;同时,Miz1因子还可在TNFα诱导下被E3泛素连接酶Mule泛素化而降解,从而解除其对JNK信号通路的阻遏,致使JNK信号通路激活。对鼠源野生型Miz1因子(WT Miz1)的AKT磷酸化保守位点进行定点突变,得到磷酸化的突变因子S419AMiz1,并进行了免疫印记和细胞体内泛素化分析。结果显示:Miz1的磷酸化非但不是其泛素化所必需的因素,反而会对其泛素化起到一定的抑制作用。

关 键 词:Miz1  Akt  磷酸化  泛素化  
收稿时间:2011-01-24
修稿时间:2011-06-01

Effect of Phosphorylation by Akt on Miz1's Ubiquitination
TIAN Xue-jun,YANG Yi,LIU Jing,CHEN Kan. Effect of Phosphorylation by Akt on Miz1's Ubiquitination[J]. China Biotechnology, 2011, 31(8): 7-11
Authors:TIAN Xue-jun  YANG Yi  LIU Jing  CHEN Kan
Affiliation:TIAN Xue-jun1,2 YANG Yi1,2 LIU Jing2 CHEN Kan1(1 School of Life Sciences,Zhejiang Sci-Tech University,Hangzhou 310018,China)(2 Feinberg School of Medicine,Northwestern University,Chicago 60611,USA)
Abstract:
Keywords:Miz1 Akt Phosphorylation Ubiquitination  
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