| eIF4A1与TrkA相互作用后抑制TrkA的泛素化（英文） |
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| 引用本文： | 张俊文,崔迎彬,陈虹,黄秉仁,刘福生.eIF4A1与TrkA相互作用后抑制TrkA的泛素化（英文）[J].生物化学与生物物理进展,2019(8). |
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| 作者姓名： | 张俊文 崔迎彬 陈虹 黄秉仁 刘福生 |
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| 作者单位： | 北京市神经外科研究所脑肿瘤研究中心首都医科大学;中国医学科学院基础医学研究所北京协和医学院基础学院医学分子生物学国家重点实验室 |
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| 摘 要： | 神经生长因子(NGF)结合细胞表面受体p75NTR (p75神经营养素受体)和TrkA (酪氨酸蛋白激酶A)后介导了细胞分化、细胞生存、凋亡、增殖和侵袭等多个重要的生理病理过程. TrKA能与细胞内多个蛋白质相互作用,但是由于NGF信号通路的复杂性,现在仍有必要发现与之相互作用的蛋白质以更准确地了解NGF信号通路.本研究中我们通过酵母双杂交的方法筛选到了一个新的与TrKA相互作用的蛋白质——真核生物翻译起始因子4A1 (eIF4A1),然后通过谷胱甘肽巯基转移酶融合蛋白沉降实验(GST-pull-down)和免疫共沉淀实验(Co-IP)证明了TrkA和eIF4A1的相互作用.此外NGF能够增强TrkA和eIF4A1的相互作用.在鉴定相互作用位点实验中,我们发现eIF4A1的氨基端结构域和TrkA的TK结构域参与了相互作用. TrkA和e IF4A1共定位在细胞膜上. NGF能够引起TrkA与泛素蛋白63位的赖氨酸连接,而eIF4A1与TrkA相互作用后能够抑制TrkA与泛素蛋白63位的赖氨酸连接.综上,得出结论 e IF4A1通过与TrkA相互作用抑制其泛素化调控NGF信号通路.
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