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静电作用与修饰铜锌超氧化物歧化酶的稳定性
引用本文:李维忠,缪方明.静电作用与修饰铜锌超氧化物歧化酶的稳定性[J].生物化学与生物物理进展,1996,23(6):537-541.
作者姓名:李维忠  缪方明
作者单位:南开大学化学系;天津师范大学晶体化学研究所
基金项目:天津市高等教育局重点学科资助课题.
摘    要:铜锌超氧化物歧化酶(Cu, Zn-SOD)表面的赖氨酸经化学修饰后, 酶的稳定性显著提高. 赖氨酸被修饰后, 酶的电荷结构遂发生变化, 从而影响到酶分子电场. 使用FDPB方法(有限差分法求解Poission-Boltzman方程)计算了酶修饰前后的静电场变化, 以及对维持酶的结构稳定起重要作用的Cu, Zn配位结构的影响.结果表明, Cu, Zn配位体的两级离解常数在酶修饰后分别约下降103, 106.

关 键 词:酶稳定性    FDPB方法    超氧化物歧化酶    化学修饰
收稿时间:1996/1/23 0:00:00
修稿时间:1996/5/22 0:00:00

Electrostatics and Stability of Modified Copper, Zinc Superoxide Dismutase
Li Weizhong and Miao Fangming.Electrostatics and Stability of Modified Copper, Zinc Superoxide Dismutase[J].Progress In Biochemistry and Biophysics,1996,23(6):537-541.
Authors:Li Weizhong and Miao Fangming
Institution:Institute of Chemical Crystallography, Tianjin Normal University;Institute of Chemical Crystallography, Tianjin Normal University
Abstract:After the lysines on the surface of Cu,Zn superoxide dismutase are modified,the enzyme stability increases remarkably.The rearrange of charge structure of the enzyme due to modification results in the change of enzyme electrostatic field.The finite difference solution to the Poisson-Boltzman method is used to calculate the change of electrostatic field and the effect on Cu, Zn ligand structure which play an important role to stabilize the enzyme.The results show the first and second decomposition constants of Cu, Zn ligand complex are reduced by 103 and 106 after modification respectively.
Keywords:enzyme stability    FDPB    superox ide dismutase    chemical modification
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