纳米狭缝中Aβ蛋白构象变化的间距作用 |
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作者姓名: | 王磊 王艳红 武京治 李孟委 |
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作者单位: | 2)中北大学化学与化工学院,太原 030051,1)中北大学信息与通信工程学院,太原 030051;3)中北大学前沿交叉科学技术研究院,太原 030051,1)中北大学信息与通信工程学院,太原 030051;3)中北大学前沿交叉科学技术研究院,太原 030051,3)中北大学前沿交叉科学技术研究院,太原 030051 |
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基金项目: | 国防科技创新特区(02-ZT-008)资助项目。 |
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摘 要: | 目的 金属表面对蛋白质分子具有吸附作用,然而在纳米尺度内,蛋白质分子构象受到狭缝的间距作用尚未明确。本文通过在分子动力学模拟中建立不同间距的金原子层,研究纳米级金属狭缝中蛋白质分子构象变化。方法 使用GOIPCHARMM力场在Au (111)金原子界面间对Aβ1-42蛋白单体进行分子动力学仿真,研究无狭缝的水溶液环境下和由5.0、5.5以及8.5 nm狭缝结构与Aβ蛋白相互作用及蛋白质构象变化。结果 当金狭缝结构间距从5.0 nm增加到8.5 nm,Aβ蛋白分子与两侧金层相互作用可由单表面吸附、双表面吸附过渡到无吸附。结论 Aβ蛋白分子在金狭缝结构中与表面发生相互作用,随狭缝间距和蛋白质分子距界面距离的变化,蛋白质分子的状态可能表现为单表面吸附、双表面吸附和无吸附3种状态。
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关 键 词: | 淀粉样蛋白 分子动力学 分子构象 |
收稿时间: | 2022-08-05 |
修稿时间: | 2023-03-29 |
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