麻蝇幼虫肠道蛋白酶BGP的分离纯化及性质 |
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引用本文: | 卢晓风,程惊秋,裴炎.麻蝇幼虫肠道蛋白酶BGP的分离纯化及性质[J].中国生物化学与分子生物学报,1998,14(4):402-406. |
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作者姓名: | 卢晓风 程惊秋 裴炎 |
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作者单位: | 西南农业大学生物技术中心 |
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摘 要: | 棕尾别麻蝇幼虫肠液经SDS-PAGE后,X光片显影,呈现两条蛋白酶活性带.IEF后,两条蛋白酶活性带的等电点分别为pH7.7和6.8.麻蝇幼虫肠液经55%~75%硫酸铵沉淀,以及连续两次制备等电聚焦,分离纯化出等电点约为pH7.7,分子量约为35kD的蛋白酶BGP.该酶能分解酪蛋白和类胰蛋白酶专一底物Bz-Phe-Val-ArgNA,不能分解弹性蛋白酶专一底物elastin-CongoRed和类胰凝乳蛋白酶专一底物Suc(Ala)2Pro-PheNA.SBBI,Leupeptin和PMSF能强烈抑制其活性.专一底物和抑制剂的结果表明,BGP是一种类胰蛋白酶.其最适反应温度为50℃,最适作用pH为8.5.不耐高温,50℃保温30min活性急剧下降.Hg2+,Zn2+和Cu2+能抑制酶活性.Ca2+,Mg2+对酶无激活作用,EDTA无抑制作用.
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关 键 词: | 麻蝇 蛋白酶 分离纯化 性质 |
收稿时间: | 1998-08-20 |
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