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| 位于大鼠肌乳酸脱氢酶(LDHA)N端结构中的点突变对其四体稳定性的影响 | |
| 作者姓名： | 袁胡 红雨 许根俊 |
| 作者单位： | 中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所 |
| 基金项目： | 国家自然科学基金(批准号:39930060)和国家攀登计划资助项目** |
| 摘 要： | 乳酸脱氢酶(LDH)为典型的相同亚基的四聚体蛋白,其N端结构十分特殊,包含着一个α螺旋和一个β结构,它们对于LDH四级结构的形成起着十分重要的作用.为了进一步研究N端结构中的特殊残基对其四体形成的影响,构建了Leu3Pro(L3P)和Ile8Glu(I8E)两个突变体.在同野生型LDH(WT)稳定性实验的比较中发现,两个突变体的四级结构稳定性均有不同程度的降低：野生型酶在0.6~0.8 mol/L GdmCl中解离为二体;L3P在天然态时虽是四体的形式,但在0.3 mol/L GdmCl中已解离成二体;而I8E在天然态时主要以二体的形式存在,并且其KM升高,kcat降低,且可以被Na2SO4激活.上述结果充分证明了N端结构,特别是在β结构中引入一个负电荷,能够显著影响亚基的相互作用,影响四级结构的稳定性. |
| 关 键 词： | N末端残基 分子筛 四级结构稳定性 变性实验 点突变 乳酸脱氢酶 |
| 收稿时间： | 2000-11-20 |
| 修稿时间： | 2000-11-20 |
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