|
|||||
|
|
| 肌动蛋白在体外与p38激酶结合并抑制其激酶活性 | |
| 引用本文： | 杨琨,姜勇,韩家淮,顾军.肌动蛋白在体外与p38激酶结合并抑制其激酶活性[J].中国科学C辑,2002,32(4):347-354. |
| 作者姓名： | 杨琨 姜勇 韩家淮 顾军 |
| 作者单位： | 1. 中山医科大学分子医学研究中心,广州,510080 2. 第一军医大学全军休克微循环重点实验室,广州,510515 3. Department of Immunology, The Scripps Research Institute, La Jolla, CA92037,USA 4. 北京大学生命科学学院生物化学系,北京,100871 |
| 基金项目： | 国家自然科学基金重点资助项目(批准号:39730140) |
| 摘 要： | p38激酶(简称p38)参与炎症、应急、细胞生长与凋亡、细胞周期调控、缺血/再灌损伤及心肌肥厚等生理、病理过程中的信号转导. 为了研究该信号通道的分子机理和调节作用, 寻找p38的结合蛋白, 并检测其相互作用对激酶活性的影响, 采用体外蛋白结合试验, 在细菌内毒素或紫外辐射处理的鼠源性巨噬细胞系(RAW264.7)中, 发现有两种蛋白在体外与p38直接结合, 其中一种蛋白经肽质谱图鉴定为b-肌动蛋白(β-actin), 激酶活性检测表明, actin在体外抑制p38的自磷酸化活性, 并抑制p38对其底物ATF2的磷酸化作用. 提示actin与p38的结合在体内可能产生一种负反馈作用, 调节p38通路的信号转导, 从而调节细胞功能. |
| 关 键 词： | p38激酶 肌动蛋白 蛋白-蛋白相互作用 丝裂原活化蛋白激酶(MAPK) |
| 收稿时间： | 2002-01-19 |
| 修稿时间： | 2002年1月19日 |
| 本文献已被 万方数据 等数据库收录！ | |
| 点击此处可从《中国科学C辑》浏览原始摘要信息 | |
| 点击此处可从《中国科学C辑》下载免费的PDF全文 | |