cAPK催化亚基的C端融合表达,纯化及其NMT底物活性作用 |
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作者姓名: | 许正平 段治军 |
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作者单位: | [1]浙江大学生物科学与技术系 [2]中国科学院上海生物化学研究所 |
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摘 要: | 将小鼠cAMP依赖蛋白激酶催化亚基α(mCα)基因从3'端截去96bp后与His-tag融合,构建C端融合His6的表达质粒pZPmCα4H。该质粒在大肠杆菌BL21(DE3)中得到了高效表达,目的蛋白mCα4H的表达量与mCα相近。该蛋白在37℃表达时主要以包含体形式存在,而22℃表达时则大部分可溶。利用固定化金属离子(Ni^2+)配体亲和层析,分别从破菌上清涂和包含体中纯化mCα4H,结果表明
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关 键 词: | cAMP 蛋白激酶 C端融合 表达 豆Kou酰化 |
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