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人血清白蛋白与金属离子作用的荧光光谱研究
引用本文:杨斌盛,杨频. 人血清白蛋白与金属离子作用的荧光光谱研究[J]. 生物化学与生物物理进展, 1992, 19(2): 110-114
作者姓名:杨斌盛  杨频
作者单位:山西大学分子科学研究所;山西大学分子科学研究所
摘    要:通过金属离子对人血清白蛋白内源荧光的猝灭,探讨了金属离子Cu2+,Mn2+,Ni2+,Co2+,Cr3+等与人血清白蛋白的结合;基于Förster无辐射能量转移机理,得出了人血清白蛋白第一类Cu2+结合部位与214位色氨酸残基间的距离。

关 键 词:荧光猝灭   人血清白蛋白   金属离子
收稿时间:1990-12-10
修稿时间:1991-06-05

FLUORESCENCE QUENCHING STUDIES ON THE ACTION OF METAL IONS WITH HUMAN SERUM ALBUMIN
Yang Binsheng and Yang Pin. FLUORESCENCE QUENCHING STUDIES ON THE ACTION OF METAL IONS WITH HUMAN SERUM ALBUMIN[J]. Progress In Biochemistry and Biophysics, 1992, 19(2): 110-114
Authors:Yang Binsheng and Yang Pin
Affiliation:Institute of Molecular Science, Shanxi University;Institute of Molecular Science, Shanxi University
Abstract:In the paper, the action of metal ions on the human serum albumin had been investigated by fluorescence quenching method. The results showed that Cu2+, Mn2+, Co2+, Cr3+,Eu3+,Ni2+ may bind to human serum albumin and that the fluorescence of human serum albumin may be quenched by nonradiative energy transfer. In terms of Förster type dipoledipole nonradiative energy transfer the distance between the Trp-214 and the bound Cu2+ in the first copper-binding site was calculated and found to be about 1.20nm.
Keywords:Fluorescence Quenching   Human Serum Albumin   Metal Ions
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