α－苦瓜子蛋白晶体结构中的次级相互作用的研究──Ⅰ结构中氢键相互作用的分析

α－苦瓜子蛋白是一种单链核糖体失活蛋白，具有Ｎ－糖苷酶活性，２．０Ａ分辨率的三维结构已经测定。α－苦瓜子蛋白中总共有３５３个氢键，其中主链原子间氢键１６５个，主链原子与侧链原子间氢键５４个，侧链原子间氢键２１个，蛋白分子中原子与溶水剂的氢键１１３个，主链Ｃ＝Ｏ，主链ＮＨ及侧链分子结构中有９５％的残基能生成氢键，Ａｓｐ．Ｇｌｕ、Ａｓｎ、Ｇｌｎ具有较强的生成多个氢键的能力，并对１３个没有任何氢键的残基作了分析。Ａｎ、Ｌｅｕ、Ｉｌｅ、ＧｌＵ、Ｇｌｎ在α螺旋中出现税率较大，Ｖａｌ、Ｌｅｕ、Ｔｙｒ、Ｉｌｅ、Ｔｈｒ在β结构中占了一半以上，Ａｒｇ容易形成远程的氢键，而Ｓｅｒ、Ｔｈｒ则容易形成近程氢键。某些氢键，特别是保守残基间的氢键，对形成蛋白分子局部特征构象和活性部位的特征构象有影响，α－苦瓜子蛋白的特定折叠方式对其与溶剂水分子成氢键有影响。