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Membrane localization of Junín virus glycoproteins requires cholesterol and cholesterol rich membranes
Authors:Sandra M Cordo  Ayelén Valko  Guadalupe M Martinez  Nélida A Candurra
Institution:1. GESA, Facultad de Ciencias Astronómicas y Geofísicas, Universidad Nacional de La Plata, CONICET, Paseo del Bosque s/n, La Plata 1900, Argentina;2. Goddard Space Flight Center, NASA, Greenbelt, MD 20771, USA;1. Laboratorio de Física del Sólido, Departamento de Física, Facultad de Ciencias Exactas y Tecnología, Universidad Nacional de Tucumán, Argentina;2. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas, Argentina;3. Grupo de Ciencia de Materiales, Facultad de Matemática, Astronomía, y Física, Universidad Nacional de Córdoba, Argentina;1. Cátedra de Virología, Facultad de Farmacia y Bioquímica, Universidad de Buenos Aires, Argentina;2. Sección Virología, Academia Nacional de Medicina, Buenos Aires, Argentina;3. Departamento de Medicina Interna, Orientación Enfermedades Infecciosas, Facultad de Medicina, Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires, Argentina;4. División VIH/sida, Hospital de Infecciosas F.J. Muñiz, Ciudad Autónoma de Buenos Aires, Argentina;5. Jefe de Infectología, Fundación Argentina de la Hemofilia, Buenos Aires, Argentina;1. Instituto de Investigaciones para la Industria Química (INIQUI)-CONICET, Avenida Bolivia 5150, (4400) Salta;2. Consejo de Investigación de la Universidad Nacional de Salta (CIUNSa), Avenida Bolivia 5150, (4400) Salta;3. Facultad de Ciencias Exactas, Universidad Nacional de Salta, Avenida Bolivia 5150, (4400) Salta;4. CETMIC (CIC PBA, CCT CONICET, La Plata), C.C. 49, Cam. Centenario y 506, (1987) Gonnet, Buenos Aires
Abstract:Arenavirus morphogenesis and budding occurs at cellular plasma membrane; however, the nature of membrane assembly sites remains poorly understood. In this study we examined the effect of different cholesterol-lowering agents on Junín virus (JUNV) multiplication. We found that cholesterol cell depletion reduced JUNV glycoproteins (GPs) membrane expression and virus budding. Analysis of membrane protein insolubility in Triton X-100 suggested that JUNV GPs associate with cholesterol enriched membranes. Rafts dissociation conditions as warm detergent extraction and cholesterol removal by methyl-β-cyclodextrin compound showed to impair GPs cholesterol enriched membrane association. Analysis of GPs transfected cells showed similar results suggesting that membrane raft association is independent of other viral proteins.
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