Untersuchungen über die L-Äpfelsäure-abbauenden Enzyme von Schizosaccharomyces acidodevoratus |
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Authors: | Peter Flesch Brigitte Holbach |
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Institution: | (1) Institut für Mikrobiologie und Weinforschung der Johannes Gutenberg-Universität, Mainz |
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Abstract: | Zusammenfassung Der Abbau von L-Äpfelsäure wird bei Schizosaccharomyces acidodevoratus von einer Malat-Dehydrogenase (EC 1.1.1.37) und einer Oxalacetat-Decarboxylase (EC 4.1.1.3) katalysiert. Stoffwechselprodukt ist Brenztraubensäure. Eine Pyruvat-Decarboxylase (EC 4.1.1.1) und Alkohol-Dehydrogenase (EC 1.1.1.1) wandeln die Brenztraubensäure in Alkohol und CO2 um. In einer Nebenreaktion entsteht Acetoin. Lactat-Dehydrogenase (EC 1.1.1.27) ist nicht nachweisbar.
Studies on the Enzymes of Schizosaccharomyces acidodevoratus, decomposing L-malic acid Summary The decomposition of L-malic acid by Schizosaccharomyces acidodevoratus is catalized by a malate dehydrogenase (EC 1.1.1.37) and an oxaloacetate decarboxylase (EC 4.1.1.3). Pyruvic acid is an intermediate. This acid is converted into ethylalcohol and CO2 by a pyruvate decarboxylase (EC 4.1.1.1) and an ethylalcohol dehydrogenase (EC 1.1.1.1). The decarboxylation of pyruvic acid yields small amounts of acetoin. The occurrence of lactate dehydrogenase (EC 1.1.1.27) could not be established in our preparations. |
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