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去B链羧端七肽人胰岛素的分离纯化及性质研究
引用本文:陈来同,扬志茹,胡美浩.去B链羧端七肽人胰岛素的分离纯化及性质研究[J].中国生物化学与分子生物学报,1999,15(3):440-443.
作者姓名:陈来同  扬志茹  胡美浩
作者单位:北京大学蛋白质工程国家重点实验室
基金项目:北京大学蛋白质工程及植物基因工程国家重点实验室资助项目
摘    要:在大肠杆菌温度诱导体系中以非融合方式进行去B链羧端七肽人胰岛素原基因的表达,获得去B链羧端七肽人胰岛素原,表达产物占细胞总蛋白量的13%,表达产物经SephadexG-50柱层析分离及胰蛋白酶和羧肽酶B的酶促转化等步骤,可得到纯度达94%以上的去B链羧端七肽人胰岛素,其氨基酸组成与预期值相符,受体活性是标准猪胰岛素的1%.

关 键 词:去B链羧端七肽人胰岛素  受体相互作用  
收稿时间:1999-06-20

Purification and Characterization of Des heptapeptide of C terminal(B24 30)Human Insulin
CHEN Laitong,YANG Zhiru,HU Maihao.Purification and Characterization of Des heptapeptide of C terminal(B24 30)Human Insulin[J].Chinese Journal of Biochemistry and Molecular Biology,1999,15(3):440-443.
Authors:CHEN Laitong  YANG Zhiru  HU Maihao
Institution:(National Laboratory of Protein Engineering,Peking University,Beijing 100871
Abstract:Des heptapeptide of C terminal(B24 30)Human proinsulin gene was recombinated to the expression vector pBV220 and expressed in E.coli, induced by temperature.The expression level accounted for 13% of total bacterial proteins.After denaturation and renaturation,the expression product was purified by Sephadex G 50 gel filtration and converted to Des heptapeptide of C terminal(B24 30)human insulin by trypsin and carboxypeptidase B.Des heptapeptide of C terminal(B24 30)human insulin,purified by DEAE Sepharose Fast Flow,had an expected amino acid composition.The receptor binding activity was 1% as compared with standard porcine insulin.
Keywords:Des  heptapeptide of C  terminal(B24  30)human insulin  Receptor mutual relation  
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