| 倭蜂猴粪便微生物苯酚羟化酶和邻苯二酚1,2-双加氧酶基因多样性研究 |
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| 引用本文： | 熊彩云,许波,戴利铭,李俊俊,唐湘华,慕跃林,杨云娟,周峻沛,丁俊美,黄遵锡.倭蜂猴粪便微生物苯酚羟化酶和邻苯二酚1,2-双加氧酶基因多样性研究[J].微生物学通报,2015,42(11):2189-2197. |
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| 作者姓名： | 熊彩云 许波 戴利铭 李俊俊 唐湘华 慕跃林 杨云娟 周峻沛 丁俊美 黄遵锡 |
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| 作者单位： | 1. 云南师范大学 生命科学学院 云南 昆明 650500,1. 云南师范大学 生命科学学院 云南 昆明 650500;2. 生物能源持续开发利用教育部工程研究中心 云南 昆明 650500;3. 云南省生物质能与环境生物技术重点实验室 云南 昆明 650500;4. 云南师范大学 酶工程重点实验室 云南 昆明 650500,1. 云南师范大学 生命科学学院 云南 昆明 650500,1. 云南师范大学 生命科学学院 云南 昆明 650500;2. 生物能源持续开发利用教育部工程研究中心 云南 昆明 650500;3. 云南省生物质能与环境生物技术重点实验室 云南 昆明 650500;4. 云南师范大学 酶工程重点实验室 云南 昆明 650500,1. 云南师范大学 生命科学学院 云南 昆明 650500;2. 生物能源持续开发利用教育部工程研究中心 云南 昆明 650500;3. 云南省生物质能与环境生物技术重点实验室 云南 昆明 650500;4. 云南师范大学 酶工程重点实验室 云南 昆明 650500,1. 云南师范大学 生命科学学院 云南 昆明 650500;2. 生物能源持续开发利用教育部工程研究中心 云南 昆明 650500;3. 云南省生物质能与环境生物技术重点实验室 云南 昆明 650500;4. 云南师范大学 酶工程重点实验室 云南 昆明 650500,1. 云南师范大学 生命科学学院 云南 昆明 650500;2. 生物能源持续开发利用教育部工程研究中心 云南 昆明 650500;3. 云南省生物质能与环境生物技术重点实验室 云南 昆明 650500;4. 云南师范大学 酶工程重点实验室 云南 昆明 650500,1. 云南师范大学 生命科学学院 云南 昆明 650500;2. 生物能源持续开发利用教育部工程研究中心 云南 昆明 650500;3. 云南省生物质能与环境生物技术重点实验室 云南 昆明 650500;4. 云南师范大学 酶工程重点实验室 云南 昆明 650500,1. 云南师范大学 生命科学学院 云南 昆明 650500;2. 生物能源持续开发利用教育部工程研究中心 云南 昆明 650500;3. 云南省生物质能与环境生物技术重点实验室 云南 昆明 650500;4. 云南师范大学 酶工程重点实验室 云南 昆明 650500,1. 云南师范大学 生命科学学院 云南 昆明 650500;2. 生物能源持续开发利用教育部工程研究中心 云南 昆明 650500;3. 云南省生物质能与环境生物技术重点实验室 云南 昆明 650500;4. 云南师范大学 酶工程重点实验室 云南 昆明 650500 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金项目(No. 30960165，31160229，31360268，31560305) |
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| 摘 要： | 【目的】分析倭蜂猴粪便微生物中苯酚羟化酶(Phenol hydroxylase，PH)和邻苯二酚1,2-双加氧酶(Catechol 1,2-dioxygenase，C12O)的基因多样性。【方法】利用简并引物，以倭蜂猴粪便微生物宏基因组DNA为模板，通过PCR扩增，分别构建PH和C12O基因克隆文库，并对克隆进行测序分析。【结果】倭蜂猴粪便微生物来源的PH和C12O基因序列经BLAST比对分析，与GenBank中相应酶的序列一致性分别介于92%?100%和87%?100%。系统进化树分析表明PH基因序列与Neisseria、Burkholderia、Alcaligenes、Acinetobacter 4个属来源的PH序列相关；C12O基因序列全部与Acinetobacter来源的C12O序列相关。序列比对结果表明PH序列具有LmPH (Largest subunit of multicomponent PH)中高保守的两个DEXRH结构域；C12O序列具有能被Ag+和Hg2+抑制的位点(半胱氨酸)。【结论】倭蜂猴粪便微生物来源的PH为多组分PH，其降解苯酚的中间产物邻苯二酚可以被C12O通过邻位开环途径裂解。
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| 关 键 词： | 倭蜂猴，粪便微生物，苯酚羟化酶，邻苯二酚1 2-双加氧酶，多样性 |
Analysis gene diversity of phenol hydroxylase and catechol 1,2-dioxygenase from fecal microbiome of Nycticebus pygmaeus |
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| XIONG Cai-Yun,XU Bo,DAI Li-Ming,LI Jun-Jun,TANG Xiang-Hu,MU Yue-Lin,YANG Yun-Juan,ZHOU Jun-Pei,DING Jun-Mei and HUANG Zun-Xi.Analysis gene diversity of phenol hydroxylase and catechol 1,2-dioxygenase from fecal microbiome of Nycticebus pygmaeus[J].Microbiology,2015,42(11):2189-2197. |
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| Authors: | XIONG Cai-Yun XU Bo DAI Li-Ming LI Jun-Jun TANG Xiang-Hu MU Yue-Lin YANG Yun-Juan ZHOU Jun-Pei DING Jun-Mei and HUANG Zun-Xi |
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| Institution: | 1. School of Life Sciences, Yunnan Normal University, Kunming, Yunnan 650500, China,1. School of Life Sciences, Yunnan Normal University, Kunming, Yunnan 650500, China;2. Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Kunming, Yunnan 650500, China; 3. Key Laboratory of Yunnan for Biomass Energy and Biotechnology of Environment, Kunming, Yunnan 650500, China; 4. Key Laboratory of Enzyme Engineering, Yunnan Normal University, Kunming, Yunnan 650500, China,1. School of Life Sciences, Yunnan Normal University, Kunming, Yunnan 650500, China,1. School of Life Sciences, Yunnan Normal University, Kunming, Yunnan 650500, China;2. Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Kunming, Yunnan 650500, China; 3. Key Laboratory of Yun,1. School of Life Sciences, Yunnan Normal University, Kunming, Yunnan 650500, China;2. Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Kunming, Yunnan 650500, China; 3. Key Laboratory of Yun,1. School of Life Sciences, Yunnan Normal University, Kunming, Yunnan 650500, China;2. Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Kunming, Yunnan 650500, China; 3. Key Laboratory of Yun,1. School of Life Sciences, Yunnan Normal University, Kunming, Yunnan 650500, China;2. Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Kunming, Yunnan 650500, China; 3. Key Laboratory of Yun,1. School of Life Sciences, Yunnan Normal University, Kunming, Yunnan 650500, China;2. Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Kunming, Yunnan 650500, China; 3. Key Laboratory of Yun,1. School of Life Sciences, Yunnan Normal University, Kunming, Yunnan 650500, China;2. Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Kunming, Yunnan 650500, China; 3. Key Laboratory of Yun and 1. School of Life Sciences, Yunnan Normal University, Kunming, Yunnan 650500, China;2. Engineering Research Center of Sustainable Development and Utilization of Biomass Energy, Ministry of Education, Kunming, Yunnan 650500, China; 3. Key Laboratory of Yun |
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| Abstract: | Objective] The gene diversity of phenol hydroxylase and catechol 1,2-dioxygenase were investigated from fecal microbiome of Nycticebus pygmaeus. Methods] Degenerate primers were used to amplify phenol hydroxylase and catechol 1,2-dioxygenase gene fragments from metagenomic DNA. Phenol hydroxylase and catechol 1,2-dioxygenase gene clone libraries were constructed, and some of clones were sequenced separately. Results] The BLAST analysis of phenol hydroxylase and catechol 1,2-dioxygenase sequences showed 92%?100% and 87%?100% identities to the known phenol hydroxylase and catechol 1,2-dioxygenase sequences in GenBank. Phylogenetic analysis showed that phenol hydroxylase sequences in gene clone libraries had high similarity with phenol hydroxylase sequences from Neisseria, Burkholderia, Alcaligenes, Acinetobacter. And catechol 1,2-dioxygenase sequences in gene clone libraries had high similarity with catechol 1,2-dioxygenase sequences from Acinetobacter. Sequence alignment showed two DEXRH motifs of LmPH sequences were detected in phenol hydroxylase sequences, and the conserved cysteine was detected in catechol 1,2-dioxygenase sequences which was inhibited by Ag+ and Hg2+. Conclusion] The phenol hydroxylase from fecal microbiome of Nycticebus pygmaeus was multicomponent phenol hydroxylase, and catechol that middle production of phenol degradation can be cleaved by catechol 1,2-dioxygenase through ortho-pathway. |
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| Keywords: | Nycticebus pygmaeus Fecal microbiome Phenol hydroxylase Catechol 1 2-dioxygenase Gene diversity |
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