| 高效溶栓酶——纳豆激酶的纯化及酶学性质研究 |
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| 引用本文： | 朱健辉, 杜连祥, 路福平, 刘晓兰, 王萍,. 高效溶栓酶——纳豆激酶的纯化及酶学性质研究[J]. 微生物学通报, 2006, 33(1): 68-71 |
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| 作者姓名： | 朱健辉 杜连祥 路福平 刘晓兰 王萍 |
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| 作者单位： | 1. 天津科技大学天津市工业微生物重点实验室,天津,300222
2. 齐齐哈尔大学生命学院,齐齐哈尔,161006 |
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| 摘 要： | 采用硫酸铵分步盐析,Sepharose CM FF离子交换层析和Superdex 75凝胶色谱,对纳豆激酶发酵液进行分离纯化,得到电泳纯的纳豆激酶。并研究了纳豆激酶的酶学性质,实验结果表明,纳豆激酶的最适作用温度为37℃,温度对酶稳定性影响显著;NK的最适作用pH为7.4,pH6~8范围内酶活相对稳定;EDTA、pepstatin、aprotin ine和PMSF对酶有抑制作用,而SBTI和TPCK对酶有激活作用,其中以EDTA的作用最为明显;Zn2 对酶活有较大的抑制作用;A l3 、Cu2 对酶也有一定程度的抑制;Mg2 、Ca2 、是较好的酶活稳定剂和促进剂。
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| 关 键 词： | 纳豆激酶 纯化 性质 |
| 文章编号： | 0253-2654（2006）01-0068-04 |
| 收稿时间： | 2005-04-12 |
| 修稿时间： | 2005-05-24 |
Purification and Characterization of a Strong Fibrinolytic Enzyme--Nattokinase |
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| ZHU Jian-Hui,DU Lian-Xiang,LU Fu-Ping,LIU Xiao-Lan,WANG Ping. Purification and Characterization of a Strong Fibrinolytic Enzyme--Nattokinase[J]. Microbiology China, 2006, 33(1): 68-71 |
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| Authors: | ZHU Jian-Hui DU Lian-Xiang LU Fu-Ping LIU Xiao-Lan WANG Ping |
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| Affiliation: | 1. Tianjin Key Lab of Industrial Microbiology, Tianfin University of Science and Technology, Tianjin 300222 ; 2. College of Biotechnology, Qiqihar University, Qiqihar 161006 |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | Nattokinase Purification Characterization |
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