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Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of bovine seminal plasma PDC-109, a protein composed of two fibronectin type II domains
Authors:
Antonio Romero,Paloma F. Varela,Edda Tö
pfer-Petersen,Juan J. Calvete
Abstract:
PDC-109 is a 13 kDa glycoprotein and the major phosphorylcholine- and heparin-binding protein of bull seminal plasma. It is built by an acidic 23-residue N-terminal sequence followed by a tandem of fibronectin type II domains. Full-length PDC-109 was crystallized in complex with
o
-phosphorylcholine by vapor diffusion in sitting drops. Crystals grew to maximal size of 0.5 × 0.3 × 0.2 mm
3
, diffract x-rays beyond 2.6 Å resolution, and belong to space group P321 with unit cell dimensions
a
=
b
= 93.6 Å,
c
= 52.7 Å. Proteins 28:454–456, 1997. © 1997 Wiley-Liss, Inc.
Keywords:
bull seminal plasma
fibronectin type II module
PDC-109
heparin-binding protein
phosphorylcholine-binding protein
x-ray crystallography
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