糖原合成酶激酶-3对τ蛋白磷酸化作用的研究 |
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作者姓名: | 王建枝 吴琼莉 I.GRUNDKEIQBAL A.SMITH K.IQBAL |
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作者单位: | 同济医科大学病理生理教研室!武汉430030(王建枝),美国纽约州立基础研究所化学病理实验室!纽约10314(吴琼莉,I.GRUNDKEIQBAL,K.IQBAL),美国斯坦福大学医学中心!加利福尼亚94305(A.SMITH) |
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摘 要: | 糖原合成酶激酶 3( G S K 3)在 30℃与 τ蛋白保温 4 h 可催化 17±04 m ol磷酸参入 1 m olτ蛋白 将磷酸化的 τ蛋白经胰蛋白酶消化, Fe Cl3 亲和柱分离及 C18反相高压液相层析纯化后,再用高压电泳,手工 Edm an 降解及自动氨基酸序列分析等检测技术,对其磷酸化位点进行鉴定 结果发现: G S K 3 可使 τ蛋白 Thr 181, Ser 184, Ser 262, Ser 356 和 Ser 400 发生磷酸化 其中 Ser 262 和 Ser 400 为 Alzheim er 病( A D)τ蛋白的异常磷酸化位点根据上述磷酸化作用仅轻度抑制τ蛋白生物学活性,推测: A D τ蛋白 Ser 262 和 Ser 400 的磷酸化可能不是决定其生物功能的关键性位点,单纯 G S K 3 不能复制 A D 样 τ蛋白的病理改变
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关 键 词: | 糖原合成酶激酶-3 τ蛋白 Alzheimer病 异常磷酸化 |
收稿时间: | 1999-08-20 |
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