| 糖原合成酶激酶-3对τ蛋白磷酸化作用的研究 |
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| 引用本文： | 王建枝,吴琼莉,I.GRUNDKEIQBAL,A.SMITH,K.IQBAL.糖原合成酶激酶-3对τ蛋白磷酸化作用的研究[J].中国生物化学与分子生物学报,1999,15(4):589-592. |
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| 作者姓名： | 王建枝 吴琼莉 I.GRUNDKEIQBAL A.SMITH K.IQBAL |
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| 作者单位： | 同济医科大学病理生理教研室!武汉430030(王建枝)，美国纽约州立基础研究所化学病理实验室!纽约10314(吴琼莉，I.GRUNDKEIQBAL，K.IQBAL)，美国斯坦福大学医学中心!加利福尼亚94305(A.SMITH) |
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| 摘 要： | 糖原合成酶激酶 ３（ Ｇ Ｓ Ｋ ３）在 ３０℃与 τ蛋白保温 ４ ｈ 可催化 １７±０４ ｍ ｏｌ磷酸参入 １ ｍ ｏｌτ蛋白 将磷酸化的 τ蛋白经胰蛋白酶消化， Ｆｅ Ｃｌ３ 亲和柱分离及 Ｃ１８反相高压液相层析纯化后，再用高压电泳，手工 Ｅｄｍ ａｎ 降解及自动氨基酸序列分析等检测技术，对其磷酸化位点进行鉴定 结果发现： Ｇ Ｓ Ｋ ３ 可使 τ蛋白 Ｔｈｒ １８１， Ｓｅｒ １８４， Ｓｅｒ ２６２， Ｓｅｒ ３５６ 和 Ｓｅｒ ４００ 发生磷酸化 其中 Ｓｅｒ ２６２ 和 Ｓｅｒ ４００ 为 Ａｌｚｈｅｉｍ ｅｒ 病（ Ａ Ｄ）τ蛋白的异常磷酸化位点根据上述磷酸化作用仅轻度抑制τ蛋白生物学活性，推测： Ａ Ｄ τ蛋白 Ｓｅｒ ２６２ 和 Ｓｅｒ ４００ 的磷酸化可能不是决定其生物功能的关键性位点，单纯 Ｇ Ｓ Ｋ ３ 不能复制 Ａ Ｄ 样 τ蛋白的病理改变
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| 关 键 词： | 糖原合成酶激酶-3 τ蛋白 Alzheimer病 异常磷酸化 |
| 收稿时间： | 1999-08-20 |
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