去泛素化酶USP3在细胞中的功能作用及其研究进展 |
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引用本文: | 盛旭楠,马洪昌,李江林,彭光旭,叶茂.去泛素化酶USP3在细胞中的功能作用及其研究进展[J].基因组学与应用生物学,2018(7). |
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作者姓名: | 盛旭楠 马洪昌 李江林 彭光旭 叶茂 |
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作者单位: | 湖南大学生物学院;湖南省邵阳市第二中学 |
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摘 要: | Ubiquitin-specific protease 3(USP3)属于半胱氨酸蛋白酶,是去泛素化酶家族(deubiquitinating enzymes,DUBs)的重要成员,为能够断裂脯氨酸残基连接的泛素链的特异性蛋白酶。USP3蛋白由520 aa组成,有两个保守的蛋白结构域:一个为催化结构域,即泛素特异性蛋白酶活性区域,另一个为锌指泛素连接结构域(Zn F-UBP)即泛素连接区。近年来研究表明USP3参与细胞中多种生命活动的调节,如细胞增殖、细胞周期、DNA损伤修复等。同时,USP3在炎症应答及肝癌的发生发展中也表现出重要的作用。本综述就USP3在细胞中的功能作用以及最新研究进展进行了综述。
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