恶性疟原虫SURFIN4.1蛋白氨基端在介导蛋白转运过程中作用机制的研究 |
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引用本文: | 梁怡凡,何洋,曹雅明,朱晓彤.恶性疟原虫SURFIN4.1蛋白氨基端在介导蛋白转运过程中作用机制的研究[J].微生物学杂志,2016(6):76-81. |
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作者姓名: | 梁怡凡 何洋 曹雅明 朱晓彤 |
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作者单位: | 中国医科大学,辽宁 沈阳 110122,中国医科大学基础医学院 免疫教研室,辽宁 沈阳 110122,中国医科大学基础医学院 免疫教研室,辽宁 沈阳 110122,中国医科大学基础医学院 免疫教研室,辽宁 沈阳 110122 |
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基金项目: | 国家自然科学青年基金项目(81301455) |
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摘 要: | 明确SURFIN_(4.1)蛋白氨基(N)端在转运过程中的作用。通过恶性疟原虫转染筛选表达SURFIN_(4.1)~(2Myc-N-T-Cyt)重组蛋白的MS822转染株;通过IFA和Western Blot方法对比分析N端Myc标签对SURFIN_(4.1)重组蛋白定位和可溶性影响;通过免疫共沉淀(Co-IP)和质谱分析(LC-MS/MS)方法,明确SURFIN_(4.1)蛋白N端转运过程中的相互作用蛋白。成功筛选并获得表达SURFIN_(4.1)~(2Myc-N-T-Cyt)重组蛋白的恶性疟原虫MS822转染株;SURFIN_(4.1)~(2Myc-N-T-Cyt)与SURFIN_(4.1)~(N-T-Cyt)的定位和可溶性无明显差异。Co-IP和LC-MS/MS结果显示,SURFIN_(4.1)蛋白N端与茂氏点定位蛋白MAHRP1,PTEX复合体成员EXP2,棒状体蛋白RAP3,红细胞膜表面多种原虫蛋白及HSP60相互作用。结果表明,SURFIN_(4.1)蛋白N端在转运过程中不水解,且N端Myc标签不影响蛋白可溶性和定位;SURFIN_(4.1)蛋白N端与多种恶性疟致病性相关蛋白相互作用,提示SURFIN_(4.1)蛋白作为红内期疫苗候选抗原研制靶位的可能性。
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关 键 词: | 恶性疟原虫 SURFIN4.1 输出蛋白 PNEPs |
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