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白灵侧耳纤溶酶的纯化及酶学性质分析
引用本文:鞠秀云,曹成亮,蒋继宏.白灵侧耳纤溶酶的纯化及酶学性质分析[J].菌物学报,2010,29(3):403-408.
作者姓名:鞠秀云  曹成亮  蒋继宏
作者单位:徐州师范大学江苏省药用植物生物技术重点实验室,徐州,221116
基金项目:国家“863”计划(No. 2007AA021506);江苏省高校自然科学重大基础研究(No. 08KJA350001)
摘    要:白灵侧耳子实体浸提液经过硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow阴离子交换层析、凝胶过滤层析和羟基磷灰石色谱柱层析后,纯化得到一种纤溶酶。该酶在SDS-PAGE中显单条带,其分子量约为30kDa。该酶在45℃以下,pH6.5-10.0的范围内稳定,最适pH为8.0,最适温度为25℃。金属离子K+对该酶有明显的激活作用,Zn2+、Mg2+、Cu2+对酶有部分抑制作用。金属离子鳌合剂EDTA和丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF不抑制该酶活性,初步说明此酶既不是金属酶,也不是丝氨酸类蛋白酶。该酶既具有纤溶酶作用,又具有激活纤溶酶原的作用。

关 键 词:食药用真菌,纤溶活性,酶学特性

Purification and characteristics of a fibrinolytic enzyme from Pleurotus nebrodensis
Authors:JU Xiu-Yun  CAO Cheng-Liang and JIANG Ji-Hong
Institution:Key Laboratory of Biotechnology for Medicinal Plant of Jiangsu Province, Xuzhou Normal University, Xuzhou 221116, China
Abstract:
Keywords:edible and medicinal fungi  fibrinolytic activity  enzyme property
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