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过氧化氢酶Ⅰ结构延伸突变改善酶热稳定性的初步研究
作者姓名:李弘剑  张毅
作者单位:暨南大学生物工程学系(李弘剑),华南理工大学生物工程系(张毅)
摘    要:嗜热脂肪芽孢杆菌过氧化氢酶Ⅰ及其取代突变酶88(25)的延伸突变是指在酶蛋白的C末端上连接一段随机肽链,从而改变了酶蛋白的结构.研究结果表明,这种延伸突变的方法非常有效地提高了酶的热稳定性,并且随机肽链的疏水性与其对应的延伸突变体酶的热稳定性呈现一定的负相关性,即随机肽链的疏水性越高,对应的突变体酶热稳定性越低

关 键 词:延伸突变  过氧化氢酶Ⅰ  热稳定性  嗜热脂肪芽孢杆菌  进化蛋白质工程  
收稿时间:1997-08-20
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