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HLA-A*2402多肽复合物的两种构象——对Wolynes理论的补充
作者姓名:刘传省  施一  高福
作者单位:中国科学院微生物研究所 中国科学院病原微生物与免疫学重点实验室,北京 100101;中国科学院研究生院,北京 100049;中国科学院微生物研究所 中国科学院病原微生物与免疫学重点实验室,北京 100101;中国科学院微生物研究所 中国科学院病原微生物与免疫学重点实验室,北京 100101
基金项目:国家自然科学基金 (No. 31030030) 资助。
摘    要:Wolynes曾经提出,蛋白质的折叠沿着能量降低的方向进行,当达到一个能量的局部最低点,蛋白质就达到了一个相对稳定的状态。有些能量的局部最低点并非生物所需要,这样的能量最低点就成了能量陷阱。Wolynes的能量通道理论和自然选择学说很好地解释了蛋白质在生理状态下的高效折叠,而非掉入能量陷阱。至于存不存在可以逃脱自然选择的能量陷阱,一直没有明确的答案。文章发现HLA-A*2402多肽复合物(pHLA-A*2402)复性后至少存在两种不同的构象,并通过对其与TCR及CD8αα相互作用的研究,发现在pHLA-A*2402中存在两个可以逃脱自然选择的能量陷阱。

关 键 词:蛋白折叠  能量陷阱  构象  自然选择
收稿时间:2012-05-15
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