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Interconversion of active and inactive forms of phosphorylase and glycogen synthetase in oocytes and embryos of the loach (Misgurnus fossilis L.)
Authors:Yu. G. Yurowitzky  L. S. Milman
Affiliation:(1) Institute of Developmental Biology, Academy of Sciences of the USSR, Moscow
Abstract:Summary Glycogen synthetase (EC 2.4.1.11) from oocytes and embryos of the loach (Misgurnus fossilis L.) has been found only in the D-form. The intensive glycogen accumulation during oogenesis did not correspond with the glycogen synthetase interconversion in the I-form.In isolated oocytes and embryos of the loach insulin transforms glycogen synthetase into the form which is desensitized for ATP inhibition. Insulin treatment enhancesVmax without affecting theKm (UDP-glucose) only with an excess of activator—glucose-6-P. Simultaneously insulin treatment converts the phosphorylase (EC 2.4.1.1.) into the latent form.
Zusammenfassung Eine intensive Anreicherung des Glykogens bei der Oogenese des Schlammpeitzgers (Misgurnus fossilis L.) fällt mit der Umwandlung der Glykogensynthetase (EC 2.4.1.11) in die I-form (aktive) Form des Fermentes nicht zusammen. In den isolierten Oocyten und Embryonen des Schlammpeitzgers wandelt das Insulin die Glykogensynthetase in die Form um, die der Inhibition von ATP gegenüber desensibilisiert worden ist. Das Insulin erhöhtVmax nur bei Überschuß des Aktivators Glu-6-P, bleibt aber ohne Wirkung auf denKm-Weit für UDP-glucose. Das Insulin wandelt jedoch die Phosphorylase (EC 2.4.1.1) in die latente Form um.
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