首页 | 本学科首页   官方微博 | 高级检索  
   检索      

江南卷柏脱氢抗坏血酸还原酶的分子特性
引用本文:成子硕,兰婷,李迪,杨海灵,曾庆银.江南卷柏脱氢抗坏血酸还原酶的分子特性[J].生物工程学报,2011,27(1):76-84.
作者姓名:成子硕  兰婷  李迪  杨海灵  曾庆银
作者单位:1. 中国科学院植物研究所,系统与进化植物学国家重点实验室,北京100093;中国科学院研究生院,北京100049
2. 北京林业大学生物科学与技术学院,北京,100083
3. 中国科学院植物研究所,系统与进化植物学国家重点实验室,北京100093
基金项目:国家自然科学基金 (Nos. 30770146, 30770149),国家重点基础研究发展计划 (973计划) (No. 2009CB119104) 资助。
摘    要:脱氢抗坏血酸还原酶 (DHAR) 在植物抗坏血酸?谷胱甘肽循环中发挥着重要作用。利用同源克隆技术从江南卷柏中克隆到2个脱氢抗坏血酸还原酶基因,分别命名为SmDHAR1和SmDHAR2。SmDHAR1和SmDHAR2分别编码218和241个氨基酸,预测分子量分别是23.97 kDa和27.33 kDa。基因组序列分析显示这2个基因分别含有5和6个内含子。器官表达模式分析发现这2个基因在根、茎、叶中均有表达,是组成型表达基因。在大肠杆菌中表达并纯化了2个基因的重组蛋白。酶活性分析显示SmDHAR1和SmDHAR2蛋白对底物DHA的活性有显著差异,分别是19.76和0.17 μmol/(min·mg)。热力学稳定性分析显示这2个重组蛋白的热力学稳定性具有明显差异。因此,基因结构与酶学性质的差异预示着这2个基因可能存在功能上的分化。

关 键 词:江南卷柏,脱氢抗坏血酸还原酶,克隆,蛋白表达,酶活
收稿时间:4/7/2010 12:00:00 AM
修稿时间:6/7/2010 12:00:00 AM

Molecular characterizations of two dehydroascorbate reductases from Selaginella moellendorffii
Zishuo Cheng,Ting Lan,Di Li,Hailing Yang and Qingyin Zeng.Molecular characterizations of two dehydroascorbate reductases from Selaginella moellendorffii[J].Chinese Journal of Biotechnology,2011,27(1):76-84.
Authors:Zishuo Cheng  Ting Lan  Di Li  Hailing Yang and Qingyin Zeng
Institution:State Key Laboratory of Systematic and Evolutionary Botany, Institute of Botany, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100093, China; Graduate School of Chinese Academy of Sciences, Beijing 100049, China;State Key Laboratory of Systematic and Evolutionary Botany, Institute of Botany, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100093, China; Graduate School of Chinese Academy of Sciences, Beijing 100049, China;College of Life Sciences and Biotechnology, Beijing Forestry University, Beijing 100083, China;College of Life Sciences and Biotechnology, Beijing Forestry University, Beijing 100083, China;State Key Laboratory of Systematic and Evolutionary Botany, Institute of Botany, Chinese Academy of Sciences, Beijing 100093, China
Abstract:
Keywords:Selaginella moellendorffii  dehydroascorbate reductase (DHAR)  cloning  protein expression  enzyme activity
本文献已被 CNKI 万方数据 PubMed 等数据库收录!
点击此处可从《生物工程学报》浏览原始摘要信息
点击此处可从《生物工程学报》下载免费的PDF全文
设为首页 | 免责声明 | 关于勤云 | 加入收藏

Copyright©北京勤云科技发展有限公司  京ICP备09084417号