| 血浆糖蛋白β2-GPI分子结构域与ox-LDL结合机制 |
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| 引用本文： | 张鹤,李敬达,陈阿梅,刘庆平.血浆糖蛋白β2-GPI分子结构域与ox-LDL结合机制[J].生物工程学报,2017,33(1):122-131. |
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| 作者姓名： | 张鹤 李敬达 陈阿梅 刘庆平 |
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| 作者单位： | 1 辽宁省糖脂代谢研究重点实验室 大连大学 生命科学与技术学院，辽宁 大连 116000,1 辽宁省糖脂代谢研究重点实验室 大连大学 生命科学与技术学院，辽宁 大连 116000,2 内蒙古医科大学 组织胚胎教研室，内蒙古 呼和浩特 010000,1 辽宁省糖脂代谢研究重点实验室 大连大学 生命科学与技术学院，辽宁 大连 116000 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金 (No. 81270361) 资助。 |
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| 摘 要： | 通过酵母重组P.rβ_2-GPI-DV(β2糖蛋白I第5结构域)蛋白的荧光、圆二色谱及分子对接模拟,分析血浆糖蛋白β2-GPI-DV分子结构域与ox-LDL的结合机制。SDS-PAGE、Western blotting验证重组蛋白P.rβ_2-GPI-DV表达正确性及纯度;荧光、圆二色光谱、分子对接模拟解析重组蛋白与oxLDL、oxLDL配体oxLig-1可能存在的结合机制和位点。SDS-PAGE、Western blotting显示,在12 kDa大小处有目的蛋白存在且与特异性抗体结合;荧光、圆二色谱的发色基团、二级结构的变化趋势及分子对接模拟结果揭示,P.rβ_2-GPI-DV的Cys281-Lys-Asn-Lys-Glu-Lys-Lys287和Leu313-Ala-Phe-Trp316区域组成的活性口袋与oxLig-1的ω-COOH羧基是实现二者结合的关键。以上结果表明,β2-GPI通过其第5结构域(DV)的赖氨酸阳性区域与ox-LDL的ω-COOH基团识别结合,为血清中β2-GPI特异性结合ox-LDL的机制研究提供理论依据。
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| 关 键 词： | β2-糖蛋白Ⅰ，重组β2-GPI第五结构域，氧化低密度脂蛋白，oxLig-1配体，结合机制 |
| 收稿时间： | 2016/4/29 0:00:00 |
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