摘 要: | 棕色固氮菌(Azotobacter vinelandii)钼铁蛋白与邻菲口罗啉和O2 保温并经凝胶柱层析后,成为部分缺失P-cluster和FeMoco 的失活蛋白。由3 个- OCH3- 连结于Mo原子间的2 个1Mo∶3Fe∶4S结构单位组成的原子簇与4Fe∶4S原子簇的混合液,以及由KMnO4、高柠檬酸铁、Na2S和二硫苏糖醇组成的重组液均可使这种失活蛋白明显恢复C2H2 还原活性,但都不能使可被FeMoco 激活的nifE和nifH 基因缺失突变种及UW 45的Apo-MoFe 蛋白得到激活。表明,不能合成FeMoco 的固氮菌突变种蛋白只能与具有FeMoco相似或基本相似结构的原子簇进行体外重组,而部分缺失金属原子簇的钼铁蛋白能与具有一定结构和组成的原子簇进行体外重组,变为具有催化氮还原能力的各种固氮酶组分蛋白。
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