| 人胸腺素α1在大肠杆菌中的融合表达 |
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| 作者姓名： | 修朝阳 周穗菁 俞璎 陈常庆 |
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| 作者单位： | 中国科学院上海生命科学研究院生物工程研究中心,上海,200233 |
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| 摘 要： | 利用基因工程表达的方法，在大肠杆菌中通过与GST蛋白融合的方式高效表达了胸腺素α1前体基因，随后经亲和层析和SP强阳离子树脂纯化相结合的方式，得到了胸腺素前体肽段31肽和N端未经乙酰化修饰的28肽。融合蛋白表达量达到菌体总蛋白的35%～40%，样品肽的产量也达到了约200mg/L（肽/发酵液）的产量。经质谱测定，分子量分别为3366和3066。BalB/C小鼠脾脏淋巴细胞体外测活表明，所构建的GSTTα1融合蛋白和纯化后的产物对于淋巴细胞具有比较明显的增殖作用，其中N端未经乙酰化的28肽产物与31肽产物活性相近，均对淋巴细胞具有明显的刺激增殖作用。
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| 关 键 词： | 溴化氰降解， 凝血酶加工， 淋巴细胞测活， GST |
| 文章编号： | 1000-3061(2002)05-0541-05 |
| 修稿时间： | 2002-03-18 |
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