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| 重组蛋白G Fc结合区单结构域的纯化及理化性质 | |
| 作者姓名： | 王园园 蔡仕英 姚志建 |
| 作者单位： | 军事医学科学院基础医学研究所;军事医学科学院基础医学研究所;军事医学科学院基础医学研究所 |
| 基金项目： | 属国家自然科学基金资助课题的一部分. |
| 摘 要： | 蛋白 G 是存在于链球菌 C 群和 G 群胞膜上的一种分子量为65kD 的膜蛋白,完整的蛋白 G 分子主要由四部分组成,其中第三部分能与许多动物的 IgG Fc段特异结合。近年来,蛋白 G 的应用研究已展示出广阔前景,它一方面可与多种标记物(如酶、放射性同位素、胶体金等)连接,用于免疫分析;另一方面,可用作纯化单克隆抗体及多克隆抗体的亲和配基。但是有关蛋白 G 的空间结构及其与 IgG Fc 的结合机制 |
| 关 键 词： | 蛋白G 重组蛋白G Fc结合区 PGFB-2肽 |
| 收稿时间： | 1991-10-09 |
| 修稿时间： | 1992-03-23 |
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