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纤维素酶的底物专一性
引用本文:阎伯旭,高培基. 纤维素酶的底物专一性[J]. 生命科学, 2000, 12(2): 86-88
作者姓名:阎伯旭  高培基
作者单位:山东大学微生物技术国家重点实验室,济南,250100
基金项目:国家自然科学基金资助项目及博士点基金课题
摘    要:天然纤维素的有效酶解取决于外切葡聚糖纤维二糖水解酶(CBH)和内切葡聚糖水解酶(EG)的协同作用。EG随机水解纤维素无定形区分子链内的β-1,4-糖苷键;CBH则由分子链的还原性末端水解出纤维二糖。这种底物专一性差别的原因在于CBH呈“桶状”的活性部痊表面存在2个“loop”结构,只能容许纤维素分子链的末端伸入到活性裂隙中。EG无“loop”结构在存在,对底物是充分可及的。EG催化结构域中底物结合

关 键 词:纤维素酶 底物专一性 结构域
文章编号:1004-0374(2000)02-0086-03
修稿时间:1998-02-17

Substrate specificity of cellulase
YAN Bai-Xu,GAO Pei-Ji. Substrate specificity of cellulase[J]. Chinese Bulletin of Life Sciences, 2000, 12(2): 86-88
Authors:YAN Bai-Xu  GAO Pei-Ji
Abstract:
Keywords:cellulase   substrate specificity  active site  
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