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人白三烯A4水解酶的提取和纯化
作者姓名:富继义  吴大勇  李振甲  杨梅芳  刘景汉  Olof Radmark
作者单位:白求恩医科大学;白求恩医科大学;解放军总医院;解放军总医院;解放军总医院;瑞典卡罗琳斯卡医学院
摘    要:人白细胞匀浆中的LTA4H经硫酸铵分段盐析,DEAE-纤维素柱层析,Sephadex柱层析和HpLCmono-Q阳离子交挟柱层析,再经羟基磷灰石柱纯化,得到其纯度可达90—95%的产物。酶活性为212LTB2nmol·mg-1·min-1。较纯化前活性提高350倍。SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳显示酶的分子量为68000—70000的单体蛋白质。与以前报道人红细胞LTA4H不同。

关 键 词:白三烯A4 水解酶 提取 纯化
收稿时间:1988-04-14
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