| 蛋白激酶的相互作用促进τ的阿尔茨海默样磷酸化 |
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| 作者姓名： | 王建枝 GRUNDKE-IQBAL I SMITH A IQBAL K |
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| 作者单位： | 同济医科大学病理生理教研室，武汉 430030;同济医科大学病理生理教研室，武汉 430030;同济医科大学病理生理教研室，武汉 430030;同济医科大学病理生理教研室，武汉 430030 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金资助项目（39770175）. |
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| 摘 要： | cAMP依赖性蛋白激酶（PKA）的预处理可显著增强糖原合成酶激酶-3（GSK-3）对τ蛋白的磷酸化作用.将磷酸化的τ蛋白经胰蛋白酶消化，FeCl3亲和柱分离及C18反相高压液相层析纯化后，再用高压电泳，手工Edman降解及自动氨基酸序列分析等技术，对其磷酸化位点进行鉴定.结果发现：GSK-3可使PKA预处理的τ至少在丝氨酸(Ser)-195，Ser-198，Ser-199，Ser-202，Ser-235，Ser-262，Ser-356，Ser-404，苏氨酸(Thr)-205和Thr-231等10个位点发生磷酸化.其中Ser-198，Ser-199，Ser-202，Ser-235，Ser-262，Ser-404，Thr205和Thr-231为Alzheimer病（AD）τ蛋白的异常磷酸化位点.上述磷酸化作用高度抑制τ的生物学活性，提示：AD τ的生物学功能的抑制与Ser-198，Ser-199，Ser-202，Ser-235，Ser-262，Thr-205和Thr-231的磷酸化密切相关，PKA和GSK-3的相互作用可能在AD神经原纤维变性中起重要作用.
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| 关 键 词： | 蛋白激酶，τ蛋白，阿尔茨海默病，异常磷酸化 |
| 收稿时间： | 1998-08-19 |
| 修稿时间： | : 1998-08- |
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