| Abstract: | Aus Maiswurzelspitzen werden mechanisch meristematische Vakuolen isoliert, die nur geringfügig kontaminiert sind. Mit optimierten Testverfahren werden drei Glykosidasen und die saure Phosphatase untersucht. Die β-Glucosidase- und die β-Galaktosidase-Aktivitäten sind im zur Vakuolenreinigung benutzten Gradienten nahezu völlig übereinstimmend verteilt (ein Enzym oder identische Kompartimentierung beider Enzyme?). Nur minimale Aktivitäten (Kontamination?) liegen in der Vakuolenfraktion vor, hohe dagegen im Gradientensediment, was auf eine vorwiegende Assoziation dieser Enzyme mit der Zellwand und/oder daran haftenden Plasmalemmaresten hinweist. In der Vakuolenfraktion sind die α-Glucosidase und die saure Phosphatase angereichert. Diese Enzyme sind also zumindest partiell in der Vakuole lokalisiert. Die α-Glucosidase ist zusätzlich (ähnlich den β-Glykosidasen) im Gradientensediment angereichert. Die α-Glucosidase- und β-Glykosidase-Aktivitäten gehen wohl auf verschiedene Enzyme zurück. Die Verwendung der sauren Phosphatase als Vakuolenmarker ist zweifelhaft und die Notwendigkeit eines allgemeinen, spezifischen Vakuolenmarkers offensichtlich. Die Untersuchungen wurden im Labor von Professor Dr. R. Wiermann an der Universität Münster durchgeführt und von der Deutschen Forschungsgemeinschaft unterstützt. Frau Dr. U. Dohrmann danke ich für die kritische Durchsicht des Manuskriptes und Frau M. Boldt für die hervorragende technische Assistenz bei der Optimierung der enzymatischen Testverfahren. |
