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嗜冷弧菌ATCase的酶学特性
引用本文:张远富, 徐莹, MVandeCasteele, 梁子原, NGlansdorff,. 嗜冷弧菌ATCase的酶学特性[J]. 微生物学通报, 1999, 26(1): 41-44
作者姓名:张远富   徐莹   MVandeCasteele   梁子原   NGlansdorff  
作者单位:中国预防医学科学院流行病微生物学研究所; 布鲁塞耳自由大学微生物学遗传学研究所; 布鲁塞耳自由大;
摘    要:从非洲2800米深的海底分离的嗜冷弧菌(psychrophilicVibriosp.)菌株2693的天冬氨酸氨甲酰基转移酶(ATCase)进行了某些酶学特性方面的研究。该酶由一条催化链和一条调节链组成,全酶的分子量为350ku。酶反应最适温度在37℃左右。该酶受嘧啶生物合成的最终产物CTP的反馈抑制。但是,嘌呤途径的最终产物ATP并没有表现出明显的激活作用。

关 键 词:嗜冷弧菌   ATCase   酶学特性  

ENZYMOLOGICAL PROPERTIES OF ATCASE FROM A PSYCHROPHILICVIBRIO 2693
Zhang Yuanfu. ENZYMOLOGICAL PROPERTIES OF ATCASE FROM A PSYCHROPHILICVIBRIO 2693[J]. Microbiology China, 1999, 26(1): 41-44
Authors:Zhang Yuanfu
Abstract:
Keywords:Psychrophilic vibrio   ATCase   Enzymolocical properties
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