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| 糖原磷酸化酶b在低浓度变性剂中的失活与部分去折叠 | |
| 作者姓名： | 屈保合 赵康源 |
| 作者单位： | 中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室 |
| 摘 要： | 以往对几种酶的变性研究表明，酶的失活先于酶分子的整体构象变化［５］。本研究的目的在于，在盐酸胍、脲和ＳＤＳ等变性剂存在下，比较磷酸化酶ｂ的失活、辅基磷酸吡哆醛附近微环境的变化、ＡＭＰ结合的协同性以及酶分子的去折叠。检测内源荧光的变化发现，随着变性剂浓度的增加，酶的失活作用不仅先于酶分子的整体构象变化，而且也先于磷酸吡哆醛结合部位的微环境以及ＡＭＰ结合的协同性的变化，这表明，酶的活性不仅需要每个亚部位构象的完整性，而且也需要所有亚部位之间的正确空间关系 |
| 关 键 词： | 磷酸化酶b 活性部位 变性 去折叠 别构性质 |
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