| 痢疾志贺菌侵袭素IpaC的原核表达及纯化复性 |
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| 引用本文： | 姚晓坤,伦永志,成军,刘顺爱,韩铭,孙杰. 痢疾志贺菌侵袭素IpaC的原核表达及纯化复性[J]. 中国微生态学杂志, 2017, 0(4) |
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| 作者姓名： | 姚晓坤 伦永志 成军 刘顺爱 韩铭 孙杰 |
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| 作者单位： | 莆田学院药学与医学技术学院,莆田学院药学与医学技术学院,首都医科大学附属北京地坛医院,首都医科大学附属北京地坛医院,首都医科大学附属北京地坛医院,莆田学院药学与医学技术学院 |
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| 摘 要： | 目的为进一步研究痢疾志贺菌侵袭素IpaC蛋白的侵袭活性,必须先获得IpaC重组融合蛋白。方法将IpaC基因亚克隆至表达载体pET-24α(+)中,转化至E.coli BL21(DE3)表达宿主菌中,采用IPTG优化诱导表达,然后纯化复性重组蛋白。结果重组蛋白最佳表达条件为0.50mmol/L IPTG、30℃诱导6h,获得分子量约为33kDa的IpaC重组蛋白。Western blotting证实了重组蛋白的特异性。IpaC重组蛋白主要以包涵体形式在宿主菌中表达,通过纯化后得到单一的目的蛋白。结论成功构建IpaC原核表达体系,并获得了蛋白的高效表达及优化。初步建立了IpaC重组蛋白的纯化方案。为进一步研究IpaC的侵袭性作用奠定了基础。
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| 关 键 词： | 侵袭素；IpaC；原核表达；蛋白纯化 |
Prokaryotic expression, purification and renaturation of invasin IpaC from Shigella dysenteriae |
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