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动物血红素过氧化物酶参与细菌氧化Mn(Ⅱ)的研究进展
引用本文:郑洁,孟佑婷,刘桂君.动物血红素过氧化物酶参与细菌氧化Mn(Ⅱ)的研究进展[J].微生物学报,2017,57(7):969-977.
作者姓名:郑洁  孟佑婷  刘桂君
作者单位:北京市辐射中心, 北京 100015,北京市辐射中心, 北京 100015,北京市辐射中心, 北京 100015
基金项目:国家自然科学基金(41203059);北京市科学技术研究院青年骨干计划(2013-014)
摘    要:锰氧化物是自然环境中一种重要的高活性矿物,在多种元素的生物地球化学循环中起着重要作用。细菌对锰氧化物的形成具有推动作用。截至目前,研究者已从环境中分离出多株锰氧化细菌,并在氧化机理的研究上取得了一定的进展。目前细菌中已知的锰氧化酶包括多铜氧化酶和动物血红素过氧化物酶。与多铜氧化酶相比,动物血红素过氧化物酶在蛋白结构与氧化方式上都具有自己的特点。本文结合国内外最新研究结果,在氧化菌株、氧化酶和基因、氧化方式及影响因素等方面对动物血红素过氧化物酶参与细菌氧化Mn(Ⅱ)的研究进行了总结,对未来研究方向进行了展望。

关 键 词:锰氧化细菌  锰氧化物  锰氧化酶  动物血红素过氧化物酶  超氧化物
收稿时间:2016/12/9 0:00:00
修稿时间:2017/2/23 0:00:00

Advances in bacterial Mn(II) oxidation by animal haem peroxidases
Jie Zheng,Youting Meng and Guijun Liu.Advances in bacterial Mn(II) oxidation by animal haem peroxidases[J].Acta Microbiologica Sinica,2017,57(7):969-977.
Authors:Jie Zheng  Youting Meng and Guijun Liu
Institution:Beijing Radiation Center, Beijing 100015, China,Beijing Radiation Center, Beijing 100015, China and Beijing Radiation Center, Beijing 100015, China
Abstract:
Keywords:manganese oxidizing bacteria  manganese oxides  manganese oxidizing enzymes  animal haem peroxidases  superoxide
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