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2.
3.
衣藻(Chlamydomonas sp)是属于绿藻门的最低等单细胞植物,为典型的真核生物。迄今以衣藻为材料所作的有关细胞骨架方面的研究多集中在微管蛋白(tubulin)。C.J.Miller等曾以衣藻(Chlamydomonas reinhardtii)全蛋白与几种中间纤维抗体进行免疫印迹实验有阳性反应,但是衣藻中是否存在中间纤维与核纤层是不清楚的问题。衣藻中间纤维与核纤层的形态研究更未见报道。目前认为中间纤维-核纤 相似文献
4.
【背景】许多革兰氏阴性细菌通常以N-酰基高丝氨酸内酯(N-acylhomoserine lactones,AHLs)作为群体感应主要的信号分子。【目的】从土壤中筛选和鉴定新型群体感应淬灭细菌。【方法】通过"垫圈法"从土壤中原位培养分离细菌,采用琼脂条法、报告菌平板法及β-半乳糖苷酶活性测定筛选群体感应淬灭细菌,根据16S rRNA基因序列同源性分析确定菌株系统发育地位。【结果】从不同地区土样中原位培养共分离获得细菌502株。以根癌土壤杆菌Agrobacterium tumefaciens NTL4 (pZLR4)作为报告菌,最终得到11株具有较强降解AHLs能力的细菌,包括假单胞菌5株、不动杆菌4株、变形杆菌和莱茵海默氏菌各1株。大部分细菌可完全降解N-3-羰基十二酰基高丝氨酸内酯(3OC12-HSL),部分细菌对N-(3-氧代己酰)高丝氨酸内酯(3OC6-HSL)和N-3-氧代辛酰高丝氨酸内酯(3OC8-HSL)具有一定降解活性。【结论】Proteus和Rheinheimera可降解AHLs,为今后防治依赖群体感应的植物细菌病害提供新型生防资源。 相似文献
5.
6.
莱茵藻胞外碳酸酐酶分子定位与活性诱导 总被引:4,自引:1,他引:4
胞外碳酸酐酶是藻类CCM机制和光合作用的一个重要组分 ,藻类从高CO2 转入低CO2 浓度培养时可诱导出胞外碳酸酐酶。应用金标免疫分子定位和pH调节对胞外碳酸酐酶分子定位和CO2 诱导机制进行研究 ,结果表明 :胞外碳酸酐酶主要分布于胞壁空间 (细胞质膜与细胞壁之间 ) ,且细胞壁上也有较多分布 ,细胞壁外分布较少。说明胞外碳酸酐酶能从胞壁空间穿过细胞壁。通过CO2 诱导和pH调节(升高 ) ,均可提高碳酸酐酶活性 ,且pH提高幅度越大 ,胞外碳酸酐酶活性也越大 ,说明胞外碳酸酐酶的CO2 诱导与pH调节有一定关系 相似文献
7.
通过实验分析莱茵衣藻(Chlamydomonas reinhardtii)1个种和互连网获得藻属15个种及丝藻属1个种(Ulothrix zonata),共17个种的nrDNA ITS序列,并以U.zonata为外类群,采用计算机分析软件包对其进行分析及构建分子系统发育树图。同时以12个传统分类性状,对此16种衣藻构建数据矩阵;以U.zonata动孢子的相应性状为外类群原妈性状,用Wagnerif 相似文献
8.
在28℃下,采用群体累积培养法,探讨了不同浓度的蛋白核小球藻(Chlorella pyrenodeosa)、水华鱼腥藻(Anabaena flas-aquae)和沙角衣藻(Chlamyclomoras sajao),以及在等生物量条件下,以上3种藻类两两配比饵料(3:1、1:1和1:3)对萼花臂尾轮虫(Brachionus calyciflorus)的培养效果。结果表明,不同浓度的蛋白核小球藻、水华鱼腥藻和沙角衣藻对萼花臂尾轮虫增殖效果的影响分别表现为差异极显著(P〈0.01)、显著(P〈0.05)和不显著(P〉0.05);蛋白核小球藻与水华鱼腥藻组成的混合饵料对萼花臂尾轮虫的增殖效果均优于其中的单一种类(P〈0.05);沙角衣藻无论是单独投喂,还是与其它藻类混合投喂,轮虫的培养效果均不理想。因此,该种类不宜用作轮虫饵料开发。该研究还表明,蛋白核小球藻是培养萼花臂尾轮虫的最适单一种类,它与水华鱼腥藻组成的混合饵料培养萼花臂尾轮虫效果更好。 相似文献
9.
利用模式单细胞植物莱茵衣藻,研究不同培养条件下细胞中丝氨酸:乙醛酸氨基转移酶活性的变化情况。结果表明:莱茵衣藻SGAT酶活性的最适pH介于5 ̄7之间,当pH高于7以后,酶活性逐渐下降;随着细胞密度增加,SGAT酶活性降低;光强可显著影响SGAT酶活性,在一定光强范围内,随着光照强度的增加,酶活性增强;乙酸作为莱茵衣藻的唯一异养碳源也会影响SGAT酶活性,两者间呈正相关;提高氧浓度,显著地提高了细胞内SGAT的酶活性;当二氧化碳浓度增加时,细胞内SGAT的酶活性也略有升高;40℃高温和15℃低温处理后,SGAT酶活性均降低。此外,提高氧浓度时细胞内Gly含量增加,Ser含量减少,Gly/Ser的比值从0.79提高到1.49。 相似文献
10.
Anna Filonova Paul Haemsch Christin Gebauer Wolfram Weisheit Volker Wagner 《植物生理与分子生物学学报》2013,(5):1503-1517
Protein disulfide isomerases (PDIs) are known to play important roles in the folding of nascent proteins and in the formation of disulfide bonds. Recently, we identified a PDI from Chlamydomonas reinhardtii (CrPDI2) by a mass spectrometry approach that is specifically enriched by heparin affinity chromatography in samples taken during the night phase. Here, we show that the recombinant CrPDI2 is a redox-active protein. It is reduced by thioredoxin reductase and catalyzes itself the reduction of insulin chains and the oxidative refolding of scrambled RNase A. By immunoblots, we confirm a high-amplitude change in abundance of the heparin-bound CrPDI2 during subjective night. Interestingly, we find that CrPDI2 is present in protein complexes of different sizes at both day and night. Among three identified interac- tion partners, one (a 2-cys peroxiredoxin) is present only during the night phase. To study a potential function of CrPDI2 within the circadian system, we have overexpressed its gene. Two transgenic lines were used to measure the rhythm of phototaxis~ In the transgenic strains, a change in the acrophase was observed. This indicates that CrPDI2 is involved in the circadian signaling pathway and, together with the night phase-specific interaction of CrPDI2 and a peroxiredoxin, these findings suggest a close coupling of redox processes and the circadian clock in C. reinhardtii. 相似文献