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耐碱性巨大芽孢杆菌(Bacillus megaterium)9-A2经紫外线、甲基磺酸乙酯和硫酸二乙酯等多次诱变处理,获得一株产碱性α-淀粉酶能力较高的变异株L-49。L-49菌株比出发株的产酶能力提高近2.5倍,当以酵母膏为氮源,可溶性淀粉为碳源,初始pH9 ̄10,种龄18h,接种量5%(V/V),30℃培养48h,酶活力可达730μ/ml。 相似文献
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原生质体紫外诱变提高生香酵母产酯能力的研究 总被引:4,自引:0,他引:4
本文采用原生质紫外诱变方法对生香酵母进行诱变处理,并利用重氮染色法检测突变株的酯酶活性,成功地选育出两株高产酯生香酵母FU4和FU7,实验室发酵实验结果表明,FU4和FU7菌最大产酯量分别为出发菌株的1.6倍和1.5倍,且产物风味好,具有一定的应用价值。 相似文献
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本文报道在已获得的碱性淀粉酶生产菌L-49的基础上,通过硫酸二乙酯再诱变,经过利福和氨苄青霉素抗性筛选,获得相应的抗性菌株。初始PD10条件下,发酵同期48h,碱性a-淀粉酶活力比出发株提高20%以上。 相似文献
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酶的固定化作为一种重要的技术,已在生物催化领域得到了广泛的应用。现将来源于普拉特链霉菌3304(Streptomyces platensis NTU3304)产生的胞外L-谷氨酸氧化酶(L-glutamate oxidase,Gox)基因gox融合到来源于粪碱纤维单胞菌Cellulomonas fimi的纤维素结合域(CBDcex)的基因上,构建表达载体p ETM10-Gox-CBD,并在大肠杆菌中表达。通过蛋白纯化获得融合蛋白,并命名为Gox-CBD。利用CBD对微晶纤维素特异性吸附的特性将其固定在微晶纤维素上,并对固定化酶的制备条件、结合量、酶学性质及其微晶纤维素结合稳定性等进行了研究。在4℃条件下结合约1 h,融合蛋白Gox-CBD结合在纤维素上的结合量即可达到9.0 mg/g。通过对重组型、融合表达游离的以及固定化在微晶纤维素上的谷氨酸氧化酶的酶学性质进行比较发现,固定化酶的比酶活有所降低;但固定化酶的热稳定性相对于游离酶有了很大的提高,在60℃孵育30 min后还保留有约70%的活性,而游离的重组Gox在相同条件下几乎完全失去活性。当固定化结合蛋白在p H10或者盐浓度5 mmol/L的Na Cl条件下可以牢固结合。并且可以通过一步纯化方法固定化融合蛋白Gox-CBD于微晶纤维素上。因此,L-谷氨酸氧化酶与纤维素结合域融合表达的研究为蛋白的纯化及酶的固定化提供了一种新策略。 相似文献
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