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目的 构建巴尔通体表面蛋白p26基因的原核重组表达载体,表达和纯化重组表达蛋白P26,并鉴定其抗原性.方法 利用PCR方法从巴尔通体B.tribocorum厦门分离株的基因组DNA中扩增出p26蛋白基因,并将该基因的编码区克隆到pGEX-4T-1表达载体中,从而构建GST-p26融合蛋白原核重组表达载体.将表达载体转化大肠埃希菌（E.coli DH5α）,诱导表达GST-p26,并运用亲和层析技术纯化蛋白.通过蛋白质斑点印迹试验和间接ELISA法检验GST-p26是否具有抗原性.结果 成功构建了p26的原核表达载体,该表达载体可在E.coli DH5α中大量表达GST-p26,原核表达的GST-p26能够与感染动物血液样本发生特异性免疫反应.结论 原核重组表达的GST-p26可作为潜在的抗原,应用于巴尔通体的血清学检测. 相似文献
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