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苜蓿二磷酸核酮糖(RuBP)羧化酶体内活化作用的调节 总被引:6,自引:0,他引:6
苜蓿RuBP羧化酶的初活性和活化作用在不饱和光强下与光合速率一样随光强增加而增加。缺硫培养苜蓿叶片的光合速率和RuBP羧化酶的含量、初活性及总活性均比对照有不同程度的降低,其中酶的初活性与光合速率两者减少的趋势比较接近,说明RuBP羧化酶的初活性可能在光合CO_2固定作用中具有决定作用。然而,缺硫植株中酶的活化作用比对照明显增高。酶的活化作用与叶片中的叶绿素,6-PG,NADPH及ATP相对酶含量的比值成正比,与体内的酶量成反比。 相似文献
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从叶片中提取ATP方法的比较 总被引:11,自引:0,他引:11
根据前人和我们的工作结果研制的发光光度计和荧光素酶测ATP的技术在固氮,光合作用,植物激素,海洋生物量,植物种子,医学等研究领域中得到了广泛地应用,除了顾增辉等从植物种子提取ATP以外,而关于该技术的方法学研究则不多。目前一般都采用组织破碎法从叶中提取ATP,但这种方法存在一些缺 相似文献
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菠菜二磷酸核酮糖(RuBP)羧化酶简化提纯研究 总被引:3,自引:0,他引:3
菠菜叶粗提液在50~70℃下进行不同温度保温试验,观察到菠菜RuBP羧化酶在60℃以下都是稳定的,而其他不少蛋白在50℃热处理时就急剧变性沉淀。在不同pH条件下60℃加热10分钟,RuBP羧化酶在pH6.8~9均影响不大,低于pH6.8其他蛋白绝大部分变性沉淀,在pH6.8以上,其他蛋白的残存含量随pH升高而增加。故分离提纯RuBP羧化酶时,选定菠菜叶匀浆热处理的最适条件:pH为6.8,温度为60℃保温10分钟。然后于2500g离心10分钟,上清液于35~45%饱和度硫酸铵分部沉淀,再经Sephadex G-50和G-200柱层析可达到纯化。 相似文献
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腺苷三磷酸对RuBP羧化酶的稳定效应及其对酶催化部位的作用 总被引:3,自引:0,他引:3
ATP显著提高RuBP羧化酶在低温下贮存的稳定性,并抑制RuBP羧化酶在贮存期间巯基数的减少及高分子聚合体的出现。ATP对RuBP羧化酶的活化作用影响不大,但对催化反应有明显的抑制作用,它是一种相对底物RuBP的竞争性抑制剂。凝胶过滤法显示同位素标记的ATP与酶分子相结合。结果说明:ATP与底物RuBP在酶的催化部位上有共同的结合位置。ATP对RuBP羧化酶的稳定效应以及对酶分子构象变化的影响是通过与RuBP催化部位的结合而起作用的。 相似文献
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用简单、快速的方法从玉米幼苗初生叶分离出完整的有功能的叶肉原生质体和维管束鞘细胞束。羧化酶分布表明,初生叶属典型C_4型代谢。叶肉原生质体在光和暗中CO_2固定速率分别为7.2和 21.6 μmol·mg~(-1)chl·h~(-1)。加 10 mmol L~(-1)PEP,暗中的CO_2固定速率提高三倍,在光下PEP只有微弱促进作用。离体的维管束鞘细胞束也有一定的CO_2固定能力。 相似文献
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化学合成的萤火虫荧光素的理化性质 总被引:1,自引:0,他引:1
萤火虫荧光素酶(luciferase,简称荧光素酶)发光系统是各类生物发光中研究得最深入,最透彻的一类,也是生物发光分析中应用得最广泛的一种。在国外,有关生物发光分析试剂都已商品化,而国内则很少,只有粗荧光素酶。荧光素是有关生物发光分析中必不可少的有机试剂。为此,我们研制了荧光素,并与国外产品作了比较。 相似文献
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用生物工程技术将萤火虫荧光素酶基因转移到大肠杆菌,在大肠杆菌中合成荧光素酶。这种工程菌已可通过发酵大量培养,并从菌体分离得到接近纯化的荧光素酶。这种酶的分子量是103kD;巯基试剂5,5’-巯基-2(2-硝基苯甲酸)“DTNB”能抑制酶的活性;对于底物荧光素的K_m为1.2μmol/L;酶反应最适pH为7.77;酶催化的生物发光峰在560nm。 相似文献