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金黄色葡萄球菌核酸酶C末端去9肽对酶蛋白溶液构象的影响 总被引:2,自引:0,他引:2
通过多维异核核磁共振方法,结合运用荧光和圆二色等光谱方法,比较研究了V8菌株金黄色葡萄球菌核酸酶(含149个氨基酸残基),酶蛋白1-140片段(SNase140)以及在TMP(thymidine 5′-monophosphate)和Ca^2 存在下的SNase140的溶液构象状态。探讨了酶蛋白C末端去9肽后对酶蛋白构象和活力的影响。研究指出,远离酶蛋白活性部位残基间相互作用的变化,将通过酶蛋白两个亚结构域之间所形成的氢键,影响酶蛋白活性部位的空间构象,从而影响酶蛋白的活力。 相似文献
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